Les clusters fer/soufre sont des cofacteurs clés dans les protéines impliquées dans un grand nombre de processus cellulaires conservés, y compris l’expression des gènes, la réplication et la réparation de l’ADN, la biogenèse des ribosomes, la modification des ARNt, le métabolisme central et la respiration. Les protéines Fe/S peuvent remplir un large éventail de fonctions, du transfert d’électrons à la catalyse redox et non redox. Dans tous les organismes vivants, les protéines Fe/S sont d’abord synthétisées sous une forme apo. Cependant, comme le groupe prosthétique Fe/S est nécessaire pour un repliement correct et/ou la stabilité de la protéine, les clusters Fe/S sont insérés de manière co-traductionnelle ou immédiatement après la traduction par des mécanismes d’assemblage spécifiques. Ces systèmes ont été largement étudiés au cours de la dernière décennie, tant chez les procaryotes que chez les eucaryotes. La présente revue couvre les principes de base du système ISC de biogénèse du Fe/S bactérien, ainsi que les avancées moléculaires récentes. Certaines des avancées récentes les plus passionnantes concernant ce système incluent la caractérisation structurelle et fonctionnelle des complexes binaires et ternaires impliqués dans la formation des amas Fe/S sur la protéine d’échafaudage IscU. Ces avancées améliorent notre compréhension du mécanisme d’assemblage des amas Fe/S en révélant des interactions essentielles qui n’auraient jamais pu être déterminées avec des protéines isolées et qui sont probablement plus proches d’une situation in vivo. On en sait actuellement beaucoup moins sur le mécanisme moléculaire de l’étape de transfert Fe/S, mais un bref compte rendu des interactions protéine-protéine impliquées est donné. Cet article fait partie d’un numéro spécial intitulé : Les protéines Fe/S : Analyse, structure, fonction, biogénèse et maladies.