Eisen/Schwefel-Cluster sind Schlüssel-Cofaktoren in Proteinen, die an einer großen Anzahl von konservierten zellulären Prozessen beteiligt sind, darunter Genexpression, DNA-Replikation und -Reparatur, Ribosomen-Biogenese, tRNA-Modifikation, zentraler Stoffwechsel und Atmung. Fe/S-Proteine können ein breites Spektrum an Funktionen erfüllen, von der Elektronenübertragung bis zur Redox- und Nicht-Redox-Katalyse. In allen lebenden Organismen werden Fe/S-Proteine zunächst in einer Apo-Form synthetisiert. Da die prosthetische Fe/S-Gruppe jedoch für die korrekte Faltung und/oder die Stabilität des Proteins erforderlich ist, werden Fe/S-Cluster co-translational oder unmittelbar nach der Translation durch spezifische Assemblierungsmaschinen eingefügt. Diese Systeme wurden in den letzten zehn Jahren sowohl bei Prokaryonten als auch bei Eukaryonten eingehend untersucht. Die vorliegende Übersichtsarbeit befasst sich mit den grundlegenden Prinzipien des bakteriellen Housekeeping-Fe/S-Biogenese-ISC-Systems und den damit verbundenen jüngsten molekularen Fortschritten. Zu den aufregendsten Neuigkeiten im Zusammenhang mit diesem System gehört die strukturelle und funktionelle Charakterisierung von binären und ternären Komplexen, die an der Bildung von Fe/S-Clustern auf dem Gerüstprotein IscU beteiligt sind. Diese Fortschritte verbessern unser Verständnis des Mechanismus zur Bildung von Fe/S-Clustern, indem sie wesentliche Wechselwirkungen aufdecken, die mit isolierten Proteinen nie ermittelt werden konnten und wahrscheinlich näher an einer In-vivo-Situation sind. Über den molekularen Mechanismus des Fe/S-Transfers ist derzeit noch viel weniger bekannt, aber es wird eine kurze Beschreibung der beteiligten Protein-Protein-Wechselwirkungen gegeben. Dieser Artikel ist Teil einer Sonderausgabe mit dem Titel: Fe/S-Proteine: Analyse, Struktur, Funktion, Biogenese und Krankheiten.