Abstract
Un impediment major în calea producției de proteine recombinate în Escherichia coli este tendința acestora de a se acumula sub formă de agregate insolubile și biologic inactive, cunoscute sub numele de corpuri de incluziune. Deși uneori este posibil să se transforme materialul agregat în proteină nativă, biologic activă, aceasta este o întreprindere care necesită mult timp, necesită multă muncă, este costisitoare și nesigură (1). În consecință, au fost folosite multe trucuri în încercarea de a evita formarea corpurilor de incluziune (2). O abordare care pare foarte promițătoare este exploatarea capacității înnăscute a anumitor proteine de a spori solubilitatea partenerilor lor de fuziune. Deși inițial s-a crezut că practic orice proteină foarte solubilă ar putea funcționa ca agent solubilizator general, acest lucru nu s-a dovedit a fi adevărat. Într-o comparație directă cu glutation S-transferaza (GST) și tioredoxina, proteina de legare a maltozei (MBP) a fost net superioară la solubilizarea unei colecții diverse de proteine pasagere predispuse la agregare (3). Mai mult, unele dintre aceste proteine au fost capabile să se plieze în conformațiile lor biologic active atunci când au fost fuzionate cu MBP. Nu este pe deplin clar de ce MBP este un agent de solubilizare atât de spectaculos, dar există unele dovezi care sugerează că ar putea funcționa ca un chaperon molecular general în contextul unei proteine de fuziune prin sechestrarea temporară a intermediarilor de pliere predispuși la agregare ai partenerilor săi de fuziune și prin prevenirea autoasocierii acestora (3, 4, 5, 6).
.