Fusietags – aminozuursequenties die genetisch gecodeerd zijn om tot expressie te worden gebracht als aan een eiwit gehechte onderdelen – hebben het potentieel om de activiteit van een natief enzym te verbeteren, specifieke zuivering van het enzym mogelijk te maken, en eenvoudige en efficiënte immobilisatie van enzymen op materiële dragers te bevorderen. In dit werk tonen we het effect aan van een Strep-tag II fusie-tag op de eigenschappen van vrij en geïmmobiliseerd lipase B van Candida antarctica (CALB). Het gen dat codeert voor het rijpe gedeelte van CALB werd geoptimaliseerd voor codon en gekloond in pASG-IBA2 plasmide voor expressie in E. coli. Gezuiverde recombinante Strep-tag II CALB werd door middel van affiniteitsbinding geïmmobiliseerd aan een Strep-Tactin drager, en de geïmmobiliseerde en vrije Strep-tag II CALB werden vergeleken met een commerciële CALB. Na modificatie kon het enzym selectief gezuiverd worden uit kweekmedia zonder waarneembare niet-specifieke binding. De katalytische efficiëntie van het gezuiverde fusie-geëtiketteerde enzym was significant groter dan die van het commerciële CALB in zijn vrije vorm. Immobilisatie van het fusie-geëtiketteerde enzym op een met Strep-Tactine gemodificeerde gekruiste agarose drager leverde een katalytisch actief enzym op; de kcat van het geïmmobiliseerde enzym was echter aanzienlijk lager dan die van het vrije gemerkte enzym. Dit werk geeft aan dat een C-terminus Strep-tag II fusie-tag kan worden gebruikt om de katalytische efficiëntie van vrije CALB te verbeteren, maar mogelijk niet geschikt is voor geïmmobiliseerde toepassingen die gebruik maken van binding van het enzym aan een Strep-Tactin gemodificeerde drager.