Abstract
A rekombináns fehérjék Escherichia coliban történő előállításának fő akadálya, hogy hajlamosak oldhatatlan és biológiailag inaktív aggregátumok, úgynevezett zárványtestek formájában felhalmozódni. Bár néha lehetséges az aggregált anyagot natív, biológiailag aktív fehérjévé alakítani, ez időigényes, munkaigényes, költséges és bizonytalan vállalkozás (1). Következésképpen számos trükköt alkalmaztak a zárványtestek kialakulásának megkerülésére (2). Az egyik igen ígéretesnek tűnő megközelítés az, hogy kihasználják egyes fehérjéknek azt a veleszületett képességét, hogy fokozzák fúziós partnereik oldhatóságát. Bár eredetileg úgy gondolták, hogy gyakorlatilag bármelyik jól oldódó fehérje képes általános szolubilizáló szerként működni, nem ez a helyzet. A glutation-S-transzferázzal (GST) és a tioredoxinnal való közvetlen összehasonlításban a maltóz-kötő fehérje (MBP) határozottan jobbnak bizonyult az aggregációra hajlamos utasfehérjék változatos gyűjteményének szolubilizálásában (3). Ráadásul e fehérjék némelyike MBP-hez fuzionálva képes volt a biológiailag aktív konformációjába hajtogatni. Nem teljesen világos, hogy az MBP miért ilyen látványos szolubilizáló szer, de van némi bizonyíték arra, hogy fúziós fehérjékkel összefüggésben általános molekuláris chaperonként képes működni azáltal, hogy fúziós partnereinek aggregációra hajlamos folding intermedierjeit ideiglenesen szekvenálja, és megakadályozza azok önasszociációját (3, 4, 5, 6).