Fuusiomerkinnöillä – aminohapposekvensseillä, jotka ovat geneettisesti koodattuja ilmaistaviksi proteiiniin liitettyinä osuuksina – on potentiaalia tehostaa natiivin entsyymin toimintaa, mahdollistaa entsyymin spesifisen puhdistuksen ja edistää entsyymien yksinkertaista ja tehokasta immobilisointia materiaalitukiin. Tässä työssä osoitamme Strep-tag II -fuusio-tagin vaikutuksen Candida antarctican (CALB) vapaan ja immobilisoidun lipaasi B:n ominaisuuksiin. CALB:n kypsää osaa koodaava geeni optimoitiin kodonilla ja kloonattiin pASG-IBA2-plasmidiin E. colissa tapahtuvaa ilmentymistä varten. Puhdistettu rekombinantti Strep-tag II CALB immobilisoitiin Strep-Tactin-pohjaiselle alustalle affiniteettisidonnan avulla, ja immobilisoitua ja vapaata Strep-tag II CALB:tä verrattiin kaupalliseen CALB:hen. Muokkauksen jälkeen entsyymi voitiin puhdistaa selektiivisesti viljelymediasta ilman havaittavaa epäspesifistä sitoutumista. Puhdistetun fuusio-tagilla varustetun entsyymin katalyyttinen tehokkuus oli huomattavasti suurempi kuin kaupallisen CALB:n katalyyttinen tehokkuus sen vapaassa muodossa. Fuusio-merkityn entsyymin immobilisointi Strep-taktiini-muunnettuun ristisilloitettuun agaroositukeen tuotti katalyyttisesti aktiivisen entsyymin; immobilisoidun entsyymin kcat-arvo oli kuitenkin huomattavasti alhaisempi kuin vapaan merkityn entsyymin. Tämä työ osoittaa, että C-terminaalista Strep-tag II-fuusiomerkkiä voidaan käyttää vapaan CALB:n katalyyttisen tehokkuuden parantamiseen, mutta se ei ehkä sovellu immobilisoituihin sovelluksiin, joissa entsyymi sitoutuu Strep-Taktiini-modifioidulle alustalle.