Fusionstaggar – aminosyresekvenser som är genetiskt kodade för att uttryckas som bifogade delar till ett protein – har potential att öka aktiviteten hos ett naturligt enzym, möjliggöra specifik rening av enzymet och främja enkel och effektiv immobilisering av enzymer på materialstöd. I detta arbete visar vi effekten av en Strep-tag II-fusionstagg på egenskaperna hos fritt och immobiliserat lipas B från Candida antarctica (CALB). Genen som kodar för den mogna delen av CALB kodonoptimerades och klonades i plasmid pASG-IBA2 för uttryck i E. coli. Renad rekombinant Strep-tag II CALB immobiliserades till Strep-Tactin-baserat stöd genom affinitetsbindning, och den immobiliserade och fria Strep-tag II CALB jämfördes med en kommersiell CALB. Efter modifiering kunde enzymet selektivt renas från kulturmedier utan observerbar ospecifik bindning. Den katalytiska effektiviteten hos det renade fusionsmärkta enzymet var betydligt högre än hos den kommersiella CALB i dess fria form. Immobilisering av det fusionsmärkta enzymet till Strep-Tactin-modifierat tvärbundet agarosstöd gav ett katalytiskt aktivt enzym, men kcat för det immobiliserade enzymet var betydligt lägre än för det fria märkta enzymet. Detta arbete visar att en C-terminal Strep-tag II-fusionstagg kan användas för att förbättra den katalytiska effektiviteten hos fri CALB, men kanske inte är lämplig för immobiliserade tillämpningar där enzymet binds till ett Strep-Tactin-modifierat stöd.