Fusionstags – aminosyresekvenser, der er genetisk kodet til at blive udtrykt som vedhæftede dele til et protein – har potentiale til at øge aktiviteten af et naturligt enzym, muliggøre specifik oprensning af enzymet og fremme enkel og effektiv immobilisering af enzymer på materialeunderlag. I dette arbejde demonstrerer vi virkningen af et Strep-tag II-fusionsmærke på egenskaberne af fri og immobiliseret lipase B fra Candida antarctica (CALB). Genet, der koder for den modne del af CALB, blev kodon-optimeret og klonet i pASG-IBA2-plasmidet til ekspression i E. coli. Renset rekombinant Strep-tag II CALB blev immobiliseret til Strep-Tactin-baseret støtte gennem affinitetsbinding, og den immobiliserede og den frie Strep-tag II CALB blev sammenlignet med en kommerciel CALB. Efter modificering kunne enzymet oprenses selektivt fra kulturmedier uden observerbar uspecifik binding. Den katalytiske effektivitet af det rensede fusionsmærkede enzym var betydeligt større end den katalytiske effektivitet af det kommercielle CALB i dets frie form. Immobilisering af det fusionsmærkede enzym på Strep-Tactin-modificeret tværbunden agarosestøtte gav et katalytisk aktivt enzym; kcat for det immobiliserede enzym var imidlertid betydeligt reduceret sammenlignet med det frie mærket enzym. Dette arbejde indikerer, at et C-terminus Strep-tag II-fusionstag kan anvendes til at forbedre den katalytiske effektivitet af fri CALB, men er muligvis ikke egnet til immobiliserede applikationer, der anvender binding af enzymet til et Strep-Tactin-modificeret support.