Fusion tag – sequenze di aminoacidi che sono geneticamente codificati per essere espresso come moieties allegato a una proteina – hanno il potenziale per migliorare l’attività di enzima nativo, consentire la purificazione specifica dell’enzima e promuovere un’immobilizzazione semplice ed efficiente degli enzimi su supporti materiali. In questo lavoro, dimostriamo l’effetto di un tag di fusione Strep-tag II sulle proprietà della lipasi B libera e immobilizzata della Candida antartica (CALB). Il gene che codifica la porzione matura di CALB è stato codificato e clonato nel plasmide pASG-IBA2 per l’espressione in E. coli. Lo Strep-tag II CALB ricombinante purificato è stato immobilizzato su un supporto a base di Strep-Tactin tramite legame di affinità, e lo Strep-tag II CALB immobilizzato e libero è stato confrontato con un CALB commerciale. Dopo la modifica, l’enzima potrebbe essere purificato selettivamente dai mezzi di coltura senza alcun legame non specifico osservabile. L’efficienza catalitica dell’enzima purificato fusion-tagged era significativamente maggiore di quella del CALB commerciale nella sua forma libera. L’immobilizzazione dell’enzima fusion-tagged al supporto di agarosio reticolato modificato con Strep-Tactin ha prodotto un enzima cataliticamente attivo; tuttavia, il kcat dell’enzima immobilizzato è stato significativamente ridotto rispetto all’enzima libero etichettato. Questo lavoro indica che un tag di fusione C-terminale Strep-tag II può essere impiegato per migliorare l’efficienza catalitica del CALB libero, ma potrebbe non essere adatto per applicazioni immobilizzate che impiegano il legame dell’enzima a un supporto modificato da Strep-Tactin.