A fúziós címkék – aminosav szekvenciák, amelyek genetikailag kódolva vannak, hogy egy fehérjéhez csatolt részként fejeződjenek ki – képesek fokozni a natív enzim aktivitását, lehetővé teszik az enzim specifikus tisztítását, és elősegítik az enzimek egyszerű és hatékony immobilizálását anyagi hordozókon. Ebben a munkában egy Strep-tag II fúziós tag hatását mutatjuk be a Candida antarctica-ból származó szabad és immobilizált lipáz B (CALB) tulajdonságaira. A CALB érett részét kódoló gént kodon-optimalizáltuk és klónoztuk pASG-IBA2 plazmidba E. coli-ban történő expresszió céljából. A tisztított rekombináns Strep-tag II CALB-t affinitáskötés révén Strep-Tactin alapú hordozóra immobilizáltuk, és az immobilizált és a szabad Strep-tag II CALB-t összehasonlítottuk egy kereskedelmi CALB-vel. A módosítást követően az enzim szelektíven tisztítható volt a táptalajból, nem észlelhető nem specifikus kötődés nélkül. A tisztított fúziós címkével ellátott enzim katalitikus hatékonysága jelentősen nagyobb volt, mint a kereskedelmi CALB szabad formájában. A fúziós címkézett enzim Strep-Taktin módosított keresztkötésű agaróz hordozóra történő immobilizálása katalitikusan aktív enzimet eredményezett; azonban az immobilizált enzim kcat értéke jelentősen csökkent a szabad címkézett enzimhez képest. Ez a munka azt jelzi, hogy a C-terminális Strep-tag II fúziós tag alkalmazható a szabad CALB katalitikus hatékonyságának javítására, de nem biztos, hogy alkalmas olyan immobilizált alkalmazásokhoz, amelyek az enzim Strep-Taktin-módosított hordozóhoz való kötését alkalmazzák.