Abstract
Hlavní překážkou produkce rekombinantních proteinů v Escherichia coli je jejich tendence hromadit se ve formě nerozpustných a biologicky neaktivních agregátů známých jako inkluzní tělíska. Ačkoli je někdy možné přeměnit agregovaný materiál na nativní, biologicky aktivní protein, jedná se o časově náročný, pracný, nákladný a nejistý podnik (1). Proto bylo použito mnoho triků ve snaze obejít tvorbu inkluzních tělísek (2). Jedním ze slibných přístupů je využití vrozené schopnosti některých proteinů zvyšovat rozpustnost svých fúzních partnerů. Ačkoli se původně předpokládalo, že prakticky každý vysoce rozpustný protein může fungovat jako obecný solubilizátor, ukázalo se, že tomu tak není. V přímém srovnání s glutathion S-transferázou (GST) a thioredoxinem byl maltose-binding protein (MBP) rozhodně lepší v solubilizaci různorodého souboru pasažérských proteinů náchylných k agregaci (3). Některé z těchto proteinů se navíc po spojení s MBP dokázaly složit do biologicky aktivních konformací. Není zcela jasné, proč je MBP tak velkolepým solubilizátorem, ale existují určité důkazy, které naznačují, že může být schopen fungovat jako obecný molekulární chaperon v kontextu fúzního proteinu tím, že dočasně sekvestruje meziprodukty náchylné k agregaci při skládání svých fúzních partnerů a zabraňuje jejich vlastní asociaci (3, 4, 5, 6)
.