În 1953, Harold Urey și Stanley Miller au efectuat un experiment uimitor în care au produs „molecule de viață” dintr-un amestec de gaze despre care au propus că ar fi existat într-un pământ primordial. Experimentele au simulat ceea ce s-ar fi întâmplat atunci când fulgerele ar fi furnizat energie pentru reacțiile chimice din atmosferă și au sugerat o ipoteză pentru modul în care viața s-ar fi putut dezvolta pe planeta noastră. Aminoacizii au fost moleculele vitale care s-au format în acest experiment și au susținut această ipoteză privind originea vieții.
Un aminoacid este o moleculă care conține două grupe funcționale , o amină și un acid carboxilic , așa cum se arată în figura 1. În această ilustrație există o grupare suplimentară numită lanț lateral, desemnată cu un R. Variația observată în aminoacizii naturali provine din diferențe în acest lanț lateral. Cele douăzeci de molecule care apar în mod natural sunt enumerate în tabelul 1. Într-o soluție apoasă, această structură se poate modifica astfel încât un proton din COOH se transferă la NH 2 și se formează un zwitterion. Această structură depinde de pH-ul soluției. Majoritatea sistemelor fiziologice se încadrează într-un astfel de interval de pH, astfel încât forma zwitterionică a aminoacizilor este cea mai stabilă formă din corpul uman.
Stereochimia aminoacizilor este, de asemenea, un concept important. Atomul de carbon marcat α în figura 1 este chiral, astfel încât un aminoacid poate fi unul dintre cei doi enantiomeri. Observați că structura prezentată în ilustrație are gruparea amină în dreapta și gruparea carboxil în partea de sus. Această configurație este desemnată forma L, iar toți aminoacizii naturali au această formă.
Aminoacizii sunt clasificați în trei grupe în funcție de natura lanțului lateral. Nouă dintre aminoacizi au lanțuri laterale care sunt nepolare . Aproape 50 la sută dintre aminoacizii care sunt prezenți în proteine au lanțuri laterale nepolare. A doua categorie de aminoacizi conține șase molecule diferite care au lanțuri laterale polare. În cele din urmă, un grup de cinci aminoacizi au lanțuri laterale care nu numai că sunt polare, dar sunt și încărcate.
Caracteristica chimică cheie a aminoacizilor este că se leagă între ei pentru a forma proteine. Deoarece gruparea funcțională COOH este un acid, iar gruparea funcțională NH 2 este o bază, cele două capete ale aminoacizilor pot reacționa ușor unul cu celălalt. Sinteza proteinelor este mai complicată decât o simplă neutralizare acido-bazică, dar luați în considerare ce se întâmplă atunci când doi aminoacizi
| CEI DOUĂZECI DE AMINOACIZI COMUNI GĂSIȚI ÎN PROTEINE | |||
| Denumire | Abrevierea de o literă | Trei-Abrevierea | |
| G | Glicină | Gly | |
| Alanină | A | Ala | Valină | V | Val |
| Leucină | L | Leu | |
| Isoleucină | I | I | . Ile |
| Metionină | M | Met | |
| Fenilalanină | F | Phe | |
| Prolină | P | Pro | |
| Serină | S | Ser | |
| Treonină | T | Thr | |
| Cisteină | C | Cys | |
| Asparagină | N | Asn | |
| Glutamină | Q | . Gln | |
| Tirozină | Y | Tyr | |
| Triptofan | W | Trp | |
| Aspartat | D | Asp | |
| Glutamat | E | Glu | |
| Histidină | H | His | |
| Lizina | K | Lys | |
| Arginina | R | Arg | |
acizii reacționează pentru a forma o legătură peptidică. Noua moleculă, acum un dimer cu două resturi de aminoacizi, are încă un capăt care este un acid și un alt capăt care este o bază, deci este evident că procesul de formare a unei legături peptidice cu un alt aminoacid ar putea fi repetat. Dacă mai mulți aminoacizi sunt înșirați împreună, rezultatul este un polimer natural – o proteină.