ほとんどの哺乳類には7つの異なる14-3-3タンパク質をコードする遺伝子があり（下記のヒト遺伝子を参照）、多くの高等植物には13-15遺伝子がありますが、一般に菌類では対になってのみ存在しています。 原生生物には少なくとも1つある。 真核生物は、複数の遺伝子が発現していれば、1つの14-3-3遺伝子の欠損に耐えることができるが、すべての14-3-3が欠損すると（酵母で実験的に決定）死に至る。
14-3-3 タンパク質は、構造的にTetratrico Peptide Repeat (TPR) スーパーファミリーに類似していて、一般に9または10のαヘリックスを持っていて、通常はそのアミノ末端のヘリックスに沿ってホモ-および／またはへテロダイマーの相互関係を形成しています。 これらのタンパク質は、2価の陽イオンとの相互作用、リン酸化 & アセチル化、およびタンパク質分解切断のための領域を含む、多くの既知の共通修飾ドメインを含み、その他に確立され予測されています
14-3-3 はペプチドに結合します。 リン酸化されたセリンあるいはスレオニン残基を含む14-3-3タンパク質の共通の認識モチーフがあるが、リン酸化されていないリガンドとの結合も報告されている。 この相互作用は、両親媒性のいわゆる結合溝または裂け目に沿って起こる。 現在までに、これらのタンパク質の6つのクラスの結晶構造が解かれ、パブリックドメインに寄託されている。
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すべてのエントリーは正規表現形式である。 読みやすくするため、”or “の場合は改行を入れています。
モチーフとなる部位は、ここで紹介したパターンが示唆するよりもはるかに多様である。
Discovery and namingEdit
14-3-3 proteinは最初1967年に脳組織で発見され、クロマトグラフィーとゲル電気泳動を使って精製されました。 ウシ脳サンプルでは、14-3-3タンパク質はDEAE-セルロースカラムから溶出する14番目の画分とデンプン電気泳動ゲルの3.3位に位置していた。
FunctionEdit
14-3-3 proteinはクラススイッチ組み換えにおいてアイソフォーム特異的役割を演じている。 CDS1とCHEK1によってCdc25Cがリン酸化されると、14-3-3ファミリーのホスホセリン結合タンパク質の結合部位が形成される。 14-3-3の結合はCdc25Cの活性にほとんど影響を与えず、14-3-3はCdc25Cを細胞質に隔離することにより、G2/M遷移時に核に局在するCycB-Cdk1との相互作用を阻害して制御すると考えられる。
etaアイソフォームは（滑液中）関節リウマチのバイオマーカーであると報告される。