アクトミオシンATPase
筋原線維タンパク質には厚膜（主にミオシン）、薄膜（主にアクチン、トロポニン、トロポミオシン）のタンパク質があり、厚膜はミオシン、薄膜はトロポミシン、そしてミオシンと呼ばれる。 哺乳類心筋のミオシンは、2本のミオシン重鎖（HC）と4本のミオシン軽鎖（LC）から構成されている。 哺乳類心室の2つのHCサブユニット（α、β）は、酵素（ATPase）活性、収縮率、非解離ゲルでの電気泳動移動度によって区別できる3つの可能な二量体VI（αβ）、V2（ββ）、V3（ββ）に結合しています。 哺乳類の心臓は、異なるミオシンアイソフォームを発現することができるため、心血管系の要求の変化に対する心臓の反応に可塑性がある。 従って、発生、運動トレーニング、または代謝要求の変化（例えば、飢餓、ホルモン条件）に伴う心室機能の長期的変化は、構造的適応によって対応できる（Solaroら、1989）。 哺乳類の状況とは異なり、ほとんどのテレオストの心室では、1つのネイティブミオシンアイソフォームのみが検出される（Karasinski, 1988; Martinez et al.、1991）。 金魚（Carassius auratus L.）の心室では、2つのアイソフォームが検出される（Karasinski, 1988）。 コイ (Cyprinus carpio) の心室では1つのミオシンアイソフォームしか検出されなかったが (Karasinski, 1988)、コイのコンパクト心筋のミオシンATPase活性 (μmol phosphate released/min/mg myosin) はスポンジー心筋のそれより約50％高い (Bass et al., 1973)。 このことは、触媒活性の異なる少なくとも2つのアイソフォームが存在することを示唆しているが、これまでの技術では電気泳動的に区別がつかない。 アトリウムのネイティブミオシンは、4種のイトウ（Tinca tinca L., Rutilis rutilis L. Leuciscus leuciscus L., Gobio gobio L.; Karanski, 1988）とサケ科（Salvelinus alpinus, L.; Martinez et al.）では単一バンドとして泳動する。 1991）、他の3種のイトウ類（Cyprinus carpio L., Carassius auratus gibelio Bloch, Carassius carassius L.; Karanski, 1988）では2バンドであることがわかった。 心房のミオシンは心室のミオシンとは異なっている (Karanski, 1988; Martinez et al., 1991). 北極イワナ（Salvelinus alpinus）の心室と心房の両方で単一のHCサブユニットが検出され、明らかに1つのネイティブミオシンの発現と一致した（Martinez et al.、1991）。 心房と心室はそれぞれ2種類のミオシン軽鎖（LC1, LC2）を持っている（Karanski, 1988; Martinez et al.、1991）。 心房の各アイソフォームは、二次元ゲル電気泳動において心室のそれと一致する(Martinez et al., 1991)。
骨格筋の順化温度に関連して筋原繊維タンパク質に変化が起こる(Guderley and Blier, 1988; Johnston et al., 1990を参照)。 Johnstonら(1975)は、金魚の骨格筋の筋原線維ATPase活性が1℃に馴化した魚では26℃の魚に比べて2.8倍高くなることを示した。 また、37℃での不活性化で示されるように、熱安定性の著しい差も明らかであった。 骨格HCプロファイルの順化による変化は、ネイティブタンパク質分析では見つかっていない(Johnston et al., 1990)。 コイの骨格筋のミオシンタンパク質のペプチドマッピングでは、異なる温度への馴化によって誘発されるほとんど（α-キモトリプシン処理HCサブフラグメント-1；Hwangら、1991）または全く（V8プロテアーゼまたはキモトリプシン処理HC；Johnstonら、1990）差が得られない。 高速移動するHCサブユニットをコードするメッセンジャーRNA（mRNA）の増加が同様の馴化レジメン下で検出された（Gerlachら、1990）。 筋原線維の変化は心臓では調べられていないが、いくつかの魚種では寒冷馴化によって心臓の大きさ、心拍数、機械的効率が変化する（例えば、Graham and Farrell、1990年）。 哺乳類では、心臓のミオシンアイソフォームが発達（V3からV1）および水泳訓練後に変化する証拠がある（Solaroら、1989参照）。
細いフィラメントの骨格は2本鎖のF-アクチンで、G-アクチン単量体がフィラメントに集合したものである。 集合に伴う構造変化のエネルギー論は魚種によって異なり、タンパク質の構造が温度と静水圧の両方に適応していることを示唆している（Swezey and Somero, 1982）。 トロポニン（Tn）は3つのタンパク質からなり、TnCはカルシウム結合タンパク質、TnIはアクチンがミオシン頭部と結合するのを阻害するタンパク質、TnTはトロポミオシンと結合するタンパク質である。 哺乳類の心臓にはTnCのアイソフォームが1つだけ存在し、遅筋の骨格筋と共通であるが、速筋の骨格筋TnCとは異なる（Solaroら, 1986）。 TnIアイソフォームは哺乳類の発生過程で変化する。 これらの違いは、新生児と成体ラットのTnのCa2+感受性に対するアシドーシスの効果の違いを説明するのに役立つ（Solaroら、1989を参照）。 哺乳類と鳥類のTnCとTnIにおける種間の違いは配列解析から明らかであるが(Collins, 1991; Murphy et al., 1991)、それに対応する生理学的な違いは証明されていない。 哺乳類の心臓では、5種類ものTnTアイソフォームが同定されている。 その機能的役割は十分に確立されていないが、異なるアイソフォームはATPase活性に影響を与えることができる（Solaroら、1989を参照）。 魚類では心筋のTn-トロポミオシン成分の種内・種間差は証明されていない。
魚類の心筋原線維タンパク質のアイソフォームはほとんどの研究で観察されていない。 哺乳類におけるアイソフォームによる可塑性は、心血管需要の長期的変化に対する心臓の反応に重要である。 哺乳類でアイソフォームの発現を変化させる生理的要因（飢餓、運動、基礎代謝量、温度適応）は、多くの魚類ではもっと極端である可能性がある。 したがって、魚類の心筋アイソフォームの多様性は、これまでの研究で示唆されているほどには限定的であるとは考えにくい。 おそらく、より広範な技術（例えば、mRNAハイブリダイゼーション；Gerlachら、1990）の導入により、従来のタンパク質分析では現在確認されていない収縮タンパク質の差異が明らかになるかもしれない。