差動遠心分離は、質量に基づいて細胞の異なる成分を分離するために用いられる方法である。 まずホモジナイザーを用いて細胞膜を破り、細胞の成分を放出させる。 得られた混合物はホモジネートと呼ばれる。 このホモジネートを遠心分離して、最も密度の高い細胞小器官を含むペレットを得る。 最も密度の高い化合物は低速の遠心分離でペレットを形成し、密度の低い化合物はペレットの上の上澄み液に残留する可能性が高い。 その都度、上清を速い速度で遠心分離し、密度が低いオルガネラを得ることができる。 遠心分離の速度を上げていく段階的な遠心分離を行うことで、質量による成分の分離が可能となる。 最初の遠心分離では、密度の高い核が見つかりやすく、次にミトコンドリア、さらに小さなオルガネラ、最後に細胞質（可溶性タンパク質を含む場合がある）が見つかりやすいとされています。
平衡沈降では、溶液の勾配を利用して、個々の密度（質量/体積）に基づき粒子を分離させます。 このタイプの沈殿に関する極めて重要な点は、分子の形状にまったく依存しないことです。 差動遠心分離の精製に使用されます。 グラジエントの最も密度の高い部分を底にした溶液を用意する。 そして、分離したい粒子を勾配に加え、遠心分離を行う。 各粒子は、同程度の密度の環境に到達するまで進む。 このような密度勾配は連続的であってもよいし、段階的に調製してもよい。 例えば、スクロースを用いて密度勾配を調製する場合、40%スクロースの溶液を45%スクロースの層の上に注意深く浮かせ、さらに上に密度の低い層を追加することができる。 次に、希釈バッファーで調製し、短時間遠心分離して組織や壊れていない細胞を除去したホモジネートを上に重ねる。 通常、約10万×gで1時間遠心分離した後、密度の変化により、細胞成分の円盤が次の層から観察されるようになる。 3370>
沈降平衡は、ペレットが形成されないため、非常に有用である。 回転速度はタンパク質をローターから離脱させるのに十分な力を生み出すが、ペレットに凝縮されることはないのである。 これは、タンパク質の濃度に勾配が生じるからです。 拡散は勾配の生成に対抗するように反応し、ある一定の時間が経過すると、沈降と拡散の完璧なバランスが達成されます。
沈降平衡は、タンパク質間の相互作用を研究するのにも実用的である。 特にタンパク質のネイティブな状態やネイティブなコンフォメーションを確認するのに使われる。 ネイティブな状態とは、3次元での正確な構造を示すものである。 この情報には、単量体、二量体、三量体、四量体などであるかが含まれます。 単量体とは、1つのサブユニットで構成されるタンパク質を指します。 二量体とは、2つのタンパク質サブユニットを180度回転させたものです。 3量体は3つのサブユニットで構成されています。 このような実験により、タンパク質がオリゴマー（同一のポリペプチド鎖がタンパク質の2つ以上のユニットを構成すること）を形成できるかどうかも判断することができるのです。 さらに、沈降平衡の用途は、タンパク質-タンパク質およびタンパク質-リガンド相互作用の平衡定数を決定することである。 このKdの値は、1nM-1mMの間であることが多い。 これは平衡定数(Kd)を測定することにより算出される。 最終的な利用方法としては、タンパク質複合体間の化学量論比を求めることができる。 例えば、リガンドとその受容体、あるいは抗原抗体対
などである。