Las etiquetas de fusión -secuencias de aminoácidos codificadas genéticamente para ser expresadas como partes unidas a una proteína- tienen el potencial de mejorar la actividad de la enzima nativa, permiten la purificación específica de la enzima y promueven la inmovilización sencilla y eficiente de las enzimas en soportes materiales. En este trabajo, demostramos el efecto de una etiqueta de fusión Strep-tag II sobre las propiedades de la lipasa B de Candida antarctica (CALB) libre e inmovilizada. El gen que codifica la porción madura de CALB fue optimizado en cuanto a codones y clonado en el plásmido pASG-IBA2 para su expresión en E. coli. La CALB recombinante purificada se inmovilizó en un soporte basado en Strep-Tactin por afinidad, y la CALB inmovilizada y libre se comparó con una CALB comercial. Tras la modificación, la enzima pudo purificarse selectivamente a partir de medios de cultivo sin que se observara ninguna unión inespecífica. La eficacia catalítica de la enzima de fusión purificada fue significativamente mayor que la de la CALB comercial en su forma libre. La inmovilización de la enzima marcada por fusión en un soporte de agarosa reticulado modificado con Strep-Tactin produjo una enzima catalíticamente activa; sin embargo, el kcat de la enzima inmovilizada se redujo significativamente en comparación con la enzima marcada libre. Este trabajo indica que una etiqueta de fusión C-terminal Strep-tag II puede emplearse para mejorar la eficiencia catalítica de la CALB libre, pero puede no ser adecuada para aplicaciones inmovilizadas que emplean la unión de la enzima a un soporte modificado con Strep-Tactin.