Aktomyozinová ATPáza
Myofibrilární proteiny zahrnují proteiny tlustého vlákna (především myozin) a tenkého vlákna (především aktin, troponin a tropomyozin). Nativní srdeční myozin savců se skládá ze dvou těžkých řetězců myozinu (HC) a čtyř lehkých řetězců myozinu (LC). Dvě podjednotky HC savčí komory (α, β) jsou spojeny do tří možných dimerů VI (αα), V2 (αβ) a V3 (ββ), které lze rozlišit podle enzymové (ATPázové) aktivity, rychlosti kontrakce a elektroforetické pohyblivosti v nedisociujících gelech. Schopnost savčího srdce exprimovat různé izoformy myozinů zajišťuje plasticitu srdeční odpovědi na změny kardiovaskulárních nároků. Dlouhodobé změny funkce komor provázející vývoj, cvičení nebo změny metabolických nároků (např. hladovění, hormonální podmínky) tak mohou být řešeny strukturálními adaptacemi (Solaro et al., 1989). Na rozdíl od situace u savců je v komorách většiny teleostů detekována pouze jedna nativní izoforma myosinu (Karasinski, 1988; Martinez et al., 1991). Komora zlaté rybky (Carassius auratus L.) vykazuje dvě izoformy (Karasinski, 1988). Ačkoli v komoře kapra (Cyprinus carpio) bylo možné detekovat pouze jednu izoformu myosinu (Karasinski, 1988), aktivita myosinové ATPázy (μmol uvolněného fosfátu/min/mg myosinu) kompaktního myokardu kapra je asi o 50 % vyšší než u houbovitého myokardu (Bass et al., 1973). To naznačuje přítomnost nejméně dvou izoforem lišících se katalytickou aktivitou, které jsou elektroforeticky nerozlišitelné pomocí dosud používaných technik. Nativní myosiny atria migrují jako jeden pás u čtyř kaprovitých ryb (Tinca tinca L., Rutilis rutilis L. Leuciscus leuciscus L., Gobio gobio L.; Karanski, 1988) a lososovitých ryb (Salvelinus alpinus, L.; Martinez et al., 1991), ale dva pásy u tří dalších kaprovitých ryb (Cyprinus carpio L., Carassius auratus gibelio Bloch, Carassius carassius L.; Karanski, 1988). Nativní atriální myosin je u každého druhu odlišný od komorového (Karanski, 1988; Martinez et al., 1991).
Elektroforéza myosinu za denaturačních podmínek odhaluje složení podjednotek (HC, LC). Jednotlivé podjednotky HC jsou detekovány jak v komoře, tak v síni mloka skvrnitého (Salvelinus alpinus), což odpovídá expresi pouze jednoho zjevného nativního myozinu (Martinez et al., 1991). Atrium i komora mají po dvou typech lehkých myozinových řetězců (LC1, LC2) (Karanski, 1988; Martinez et al., 1991). Každá izoforma síní komigruje se svým komorovým protějškem na dvourozměrné gelové elektroforéze (Martinez et al., 1991).
Změny v myofibrilárních proteinech nastávají v souvislosti s aklimatizační teplotou v kosterním svalu (viz Guderley a Blier, 1988; Johnston et al., 1990). Johnston et al (1975) prokázali, že aktivita myofibrilární ATPázy kosterního svalu zlatých rybek je 2,8krát vyšší u ryb aklimatizovaných na 1 °C než na 26 °C. Rovněž byly zřejmé výrazné rozdíly v tepelné stabilitě, o čemž svědčí inaktivace při 37 °C. Změny v profilech kosterních HC vyvolané aklimatizací nebyly zjištěny pomocí analýzy nativních proteinů (Johnston et al., 1990). Peptidové mapování myozinových proteinů kosterní svaloviny Cyprinus carpio přineslo malé (α-chymotrypsinem ošetřený HC subfragment-1; Hwang et al., 1991) nebo žádné rozdíly (V8 proteáza nebo ošetření HC chymotrypsinem; Johnston et al., 1990)) vyvolané aklimatizací na různé teploty. Při podobných aklimatizačních režimech bylo zjištěno zvýšení množství messengerové RNA (mRNA) kódující rychle migrující podjednotku HC (Gerlach et al., 1990). Myofibrilární změny nebyly zkoumány u srdce, kde chladová aklimatizace u některých druhů ryb vede ke změnám velikosti srdce, srdeční frekvence a mechanické účinnosti (např. Graham a Farrell, 1990). U savců existují důkazy o změnách srdečních myozinových izoforem v souvislosti s vývojem (V3 až V1) a po plaveckém tréninku (viz Solaro et al., 1989). Opět nebyly provedeny srovnatelné studie u ryb.
Páteř tenkých filament tvoří dvouvláknový F-aktin, složený z monomerů G-aktinu sestavených do filament. Energetika změny konformace spojené se sestavením se u jednotlivých druhů ryb liší způsobem, který naznačuje přizpůsobení struktury proteinu teplotě i hydrostatickému tlaku (Swezey a Somero, 1982). Troponin (Tn) se skládá ze tří proteinů: TnC je protein vázající vápník, TnI inhibuje vazbu aktinu na myozinové hlavy a TnT váže tropomyozin. Srdce savců má pouze jednu izoformu TnC, která je společná pro pomalu škubající se kosterní svalstvo, ale liší se od TnC rychle škubajícího se kosterního svalstva (Solaro et al., 1986). Během vývoje savců dochází ke změnám izoforem TnI. Tyto rozdíly pomáhají vysvětlit rozdílné účinky acidózy na citlivost Ca2+ Tn novorozenců a dospělých potkanů (viz Solaro et al., 1989). Mezidruhové rozdíly v savčích a ptačích TnC a TnI jsou zřejmé ze sekvenčních analýz (Collins, 1991; Murphy et al., 1991), ale odpovídající fyziologické rozdíly nebyly prokázány. V savčích srdcích bylo identifikováno až pět izoforem TnT. Ačkoli jejich funkční role není přesně stanovena, různé izoformy mohou ovlivňovat ATPázovou aktivitu (viz Solaro et al., 1989). Vnitrodruhové a mezidruhové rozdíly v srdečních složkách Tn-tropomyozinu nebyly u ryb prokázány
Isoformy srdečních myofibrilárních proteinů u ryb nebyly ve většině studií pozorovány. Plasticita, kterou izoformy u savců umožňují, je důležitá při reakci srdce na dlouhodobé změny kardiovaskulárních nároků. Fyziologické efektory, které vedou ke změnám v expresi izoforem u savců (hladovění, cvičení, bazální rychlost metabolismu, teplotní adaptace), mohou být u mnoha druhů ryb mnohem extrémnější. V důsledku toho je nepravděpodobné, že by diverzifikace srdečních myofibrilárních izoforem u ryb byla tak omezená, jak naznačují dosud provedené studie. Možná, že zavedení širší škály technik (např. hybridizace mRNA; Gerlach et al., 1990) může odhalit rozdíly v kontraktilních proteinech, které v současnosti nebyly identifikovány pomocí konvenční analýzy proteinů.