V roce 1953 provedli Harold Urey a Stanley Miller úžasný experiment, při kterém vytvořili „molekuly života“ ze směsi plynů, které podle nich existovaly v prapůvodní zemi. Experimenty simulovaly, co by se stalo, kdyby úder blesku poskytl energii pro chemické reakce v atmosféře, a navrhly hypotézu, jak se mohl na naší planetě vyvinout život. Aminokyseliny byly životně důležitými molekulami, které se v tomto experimentu vytvořily, a podpořily tuto hypotézu o vzniku života.
Aminokyselina je molekula, která obsahuje dvě funkční skupiny , amin a karboxylovou kyselinu , jak je znázorněno na obrázku 1. Aminokyselina je molekula, která obsahuje dvě funkční skupiny , amin a karboxylovou kyselinu. Na tomto obrázku je další skupina nazývaná postranní řetězec, označovaná písmenem R. Rozdíly, které lze pozorovat u přirozeně se vyskytujících aminokyselin, vyplývají z rozdílů v tomto postranním řetězci. Dvacet přirozeně se vyskytujících molekul je uvedeno v tabulce 1. Ve vodném roztoku se tato struktura může změnit tak, že proton z COOH přejde na NH 2 a vznikne zwitterion. Tato struktura závisí na pH roztoku. Většina fyziologických systémů spadá do takového rozmezí pH, takže zwitterionová forma aminokyselin je v lidském těle nejstabilnější formou.
Důležitým pojmem je také stereochemie aminokyselin. Atom uhlíku označený α na obrázku 1 je chirální, takže aminokyselina může být jedním ze dvou enantiomerů. Všimněte si, že struktura zobrazená na obrázku má aminoskupinu vpravo a karboxylovou skupinu nahoře. Tato konfigurace se označuje jako forma L a všechny přirozeně se vyskytující aminokyseliny mají tuto formu.
Aminokyseliny se dělí do tří skupin podle povahy postranního řetězce. Devět aminokyselin má postranní řetězce, které jsou nepolární . Téměř 50 % aminokyselin, které jsou přítomny v bílkovinách, má nepolární postranní řetězce. Druhá kategorie aminokyselin obsahuje šest různých molekul, které mají polární postranní řetězce. A konečně skupina pěti aminokyselin má postranní řetězce, které jsou nejen polární, ale i nabité.
Klíčovou chemickou vlastností aminokyselin je, že se spojují do bílkovin. Protože funkční skupina COOH je kyselina a funkční skupina NH 2 je zásada, mohou oba konce aminokyselin spolu snadno reagovat. Syntéza bílkovin je složitější než jednoduchá acidobazická neutralizace, ale uvažte, co se stane, když dvě amino
DVACET BĚŽNÝCH AMINOKYselin vyskytujících se v bílkovinách | ||
Název | Jednopísmenná zkratka | Tř.Písmenná zkratka |
Glycin | G | Gly |
Alanin | A | Ala |
Valin | V | Val |
Leucin | L | Leu |
Isoleucin | I | Ile |
Methionin | M | Met |
Fenylalanin | F | Phe |
Prolin | P | Pro |
Serin | S | Ser |
Threonin | T | Thr |
Cystein | C | Cys |
Asparagin | N | Asn |
Glutamin | Q | Gln |
Tyrosin | Y | Tyr |
Tryptofan | W | Trp |
Aspartát | D | Asp |
Glutamát | E | Glu |
Histidin | H | His |
Lysin | K | Lys |
Arginin | R | Arg |
kyseliny reagují za vzniku peptidové vazby. Nová molekula, nyní dimer se dvěma aminokyselinovými zbytky, má stále jeden konec, který je kyselinou, a druhý konec, který je bází, takže je zřejmé, že proces tvorby peptidové vazby s další aminokyselinou by se mohl opakovat. Pokud se na sebe navlékne mnoho aminokyselin, vznikne přírodní polymer – bílkovina.