V roce 1953 provedli Harold Urey a Stanley Miller úžasný experiment, při kterém vytvořili „molekuly života“ ze směsi plynů, které podle nich existovaly v prapůvodní zemi. Experimenty simulovaly, co by se stalo, kdyby úder blesku poskytl energii pro chemické reakce v atmosféře, a navrhly hypotézu, jak se mohl na naší planetě vyvinout život. Aminokyseliny byly životně důležitými molekulami, které se v tomto experimentu vytvořily, a podpořily tuto hypotézu o vzniku života.

Aminokyselina je molekula, která obsahuje dvě funkční skupiny , amin a karboxylovou kyselinu , jak je znázorněno na obrázku 1. Aminokyselina je molekula, která obsahuje dvě funkční skupiny , amin a karboxylovou kyselinu. Na tomto obrázku je další skupina nazývaná postranní řetězec, označovaná písmenem R. Rozdíly, které lze pozorovat u přirozeně se vyskytujících aminokyselin, vyplývají z rozdílů v tomto postranním řetězci. Dvacet přirozeně se vyskytujících molekul je uvedeno v tabulce 1. Ve vodném roztoku se tato struktura může změnit tak, že proton z COOH přejde na NH 2 a vznikne zwitterion. Tato struktura závisí na pH roztoku. Většina fyziologických systémů spadá do takového rozmezí pH, takže zwitterionová forma aminokyselin je v lidském těle nejstabilnější formou.

Důležitým pojmem je také stereochemie aminokyselin. Atom uhlíku označený α na obrázku 1 je chirální, takže aminokyselina může být jedním ze dvou enantiomerů. Všimněte si, že struktura zobrazená na obrázku má aminoskupinu vpravo a karboxylovou skupinu nahoře. Tato konfigurace se označuje jako forma L a všechny přirozeně se vyskytující aminokyseliny mají tuto formu.

Aminokyseliny se dělí do tří skupin podle povahy postranního řetězce. Devět aminokyselin má postranní řetězce, které jsou nepolární . Téměř 50 % aminokyselin, které jsou přítomny v bílkovinách, má nepolární postranní řetězce. Druhá kategorie aminokyselin obsahuje šest různých molekul, které mají polární postranní řetězce. A konečně skupina pěti aminokyselin má postranní řetězce, které jsou nejen polární, ale i nabité.

Obrázek 1. Jaký je obsah těchto molekul?

Klíčovou chemickou vlastností aminokyselin je, že se spojují do bílkovin. Protože funkční skupina COOH je kyselina a funkční skupina NH 2 je zásada, mohou oba konce aminokyselin spolu snadno reagovat. Syntéza bílkovin je složitější než jednoduchá acidobazická neutralizace, ale uvažte, co se stane, když dvě amino

Tabulka 1. Dvacet běžných aminokyselin vyskytujících se v bílkovinách.

DVACET BĚŽNÝCH AMINOKYselin vyskytujících se v bílkovinách
Název Jednopísmenná zkratka Tř.Písmenná zkratka
Glycin G Gly
Alanin A Ala
Valin V Val
Leucin L Leu
Isoleucin I Ile
Methionin M Met
Fenylalanin F Phe
Prolin P Pro
Serin S Ser
Threonin T Thr
Cystein C Cys
Asparagin N Asn
Glutamin Q Gln
Tyrosin Y Tyr
Tryptofan W Trp
Aspartát D Asp
Glutamát E Glu
Histidin H His
Lysin K Lys
Arginin R Arg

kyseliny reagují za vzniku peptidové vazby. Nová molekula, nyní dimer se dvěma aminokyselinovými zbytky, má stále jeden konec, který je kyselinou, a druhý konec, který je bází, takže je zřejmé, že proces tvorby peptidové vazby s další aminokyselinou by se mohl opakovat. Pokud se na sebe navlékne mnoho aminokyselin, vznikne přírodní polymer – bílkovina.

Articles

Napsat komentář

Vaše e-mailová adresa nebude zveřejněna.